Istidina
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| Istidina | |
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| Nome IUPAC | |
| acido 2(S)-ammino-3-(4-imidazolil)propanoico | |
| Abbreviazioni | |
| H HIS |
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| Nomi alternativi | |
| L-istidina
L-3-imidazol-4-ilalanina |
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| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C6H9N3O2 |
| Massa molecolare (u) | 155,16 |
| Aspetto | solido cristallino biancastro |
| Numero CAS | |
| Numero EINECS | 200-745-3 |
| PubChem | 6274 |
| DrugBank | DB00117 |
| SMILES | C1=C(NC=N1)CC(C(=O)O)N |
| Proprietà chimico-fisiche | |
| Costante di dissociazione acida a 293 K | pK1: 1,80 pK2: 9,33 |
| Punto isoelettrico | 7,60 |
| Solubilità in acqua | 38,2 g/l a 293 K |
| Temperatura di fusione | 272 °C (545 K) con decomposizione |
| Proprietà termochimiche | |
| ΔfH0 (kJ·mol−1) | −466,7 |
| Indicazioni di sicurezza | |
| Frasi H | --- |
| Consigli P | ---[1] |
L'istidina (abbreviazioni His e H[2]) è un amminoacido, il cui gruppo laterale reca un anello imidazolico. È una molecola polare e chirale.
Il suo enantiomero L è uno dei 20 amminoacidi ordinari della biochimica, considerato essenziale nell'uomo per i bambini e durante lo sviluppo.
L'anello imidazolico che l'istidina reca sulla sua molecola ha un pKa di 6.0: ciò fa sì che piccole variazioni di pH nell'ambiente cellulare, che è in genere attorno a valori di pH neutri, possano cambiare il segno della sua ionizzazione. Per questa ragione, il residuo dell'istidina è di fondamentale importanza nelle proteine, e compare nei siti in cui può coordinare ioni metallici o i substrati su cui va a esercitare la sua attività enzimatica.
L'anello imidazolico[modifica | modifica wikitesto]
L'anello imidazolico ha due atomi di azoto con differenti proprietà; uno (quello che ha legato a sé un atomo di idrogeno) condivide il suo doppietto di elettroni nell'anello aromatico ed è quindi lievemente acido, l'altro invece condivide nell'anello aromatico un solo elettrone lasciando il suo doppietto di elettroni disponibile ed è quindi basico.
Queste proprietà vengono sfruttate negli enzimi in vari modi. Nelle cosiddette triadi catalitiche l'azoto basico dell'istidina viene usato per rimuovere uno ione H+ dalla serina, dalla treonina o dalla cisteina per attivarle come nucleofili. Nel trasferimento di protoni via istidina (hystidine proton shuttle) l'istidina trasferisce uno ione H+ estraendolo da un donatore tramite il suo azoto basico e cedendo lo ione H+ legato al suo atomo di azoto acido a un accettore. Nell'enzima anidrasi carbonica l'istidina viene usata per allontanare rapidamente ioni H+ da una molecola d'acqua legata a uno ione zinco per rigenerare la forma attiva dell'enzima.
Infine, l'istidina è un precursore della biosintesi dell'istamina.
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ scheda dell'istidina su IFA-GESTIS
- ^ (EN) Names of common α-aminoacids dalle convenzioni di nomenclatura IUPAC, 1983
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